Казанский (Приволжский) федеральный университет, КФУ
КАЗАНСКИЙ
ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
 
DYNAMICS AND THERMODYNAMIC PROPERTIES OF CXCL7 CHEMOKINE
Форма представленияСтатьи в зарубежных журналах и сборниках
Год публикации2015
Языканглийский
  • Хайрутдинов Булат Имамутдинович, автор
  • Ermakova Elena Andreevna, автор
  • Nesmelova Irina Vyacheslavovna, автор
  • Zuev Yuriy Fedorovich, автор
  • Библиографическое описание на языке оригинала Herring C.А. Dynamics and thermodynamic properties of CXCL7 chemokine [Текст] / Charles A. Herring, Christopher M. Singer1, Elena A. Ermakova, Bulat I. Khairutdinov, Yuriy F. Zuev, Donald J. Jacobs and Irina V. Nesmelova // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. – 2015. Vol. 83. – P. 1987-2007
    Аннотация Chemokines form a family of signaling proteins mainly responsible for directing the traffic of leukocytes, where their biological activity can be modulated by their oligomerization state. We characterize the dynamics and thermodynamic stability of monomer and homodimer structures of CXCL7, one of the most abundant platelet chemokines, using experimental methods that include circular dichroism (CD) and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, and computational methods that include the anisotropic network model (ANM), molecular dynamics (MD) simulations and the distance constraint model (DCM). A consistent picture emerges for the effects of dimerization and Cys5-Cys31 and Cys7-Cys47 disulfide bonds formation. The presence of disulfide bonds is not critical for maintaining structural stability in the monomer or dimer, but the monomer is destabilized more than the dimer upon removal of disulfide bonds. Disulfide bonds play a key role in shaping the characteristics of native state dyn
    Ключевые слова chemokine; CXCL7; dimer; thermal unfolding; CD spectroscopy; disulfide bonds; distance constraint model; dynamics
    Название журнала Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics
    Ссылка для РПД http://dspace.kpfu.ru/xmlui/bitstream/handle/net/32500/2015_prot24913.pdf?sequence=1&isAllowed=y
    URL http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/prot.24913/full
    Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на эту карточку https://repository.kpfu.ru/?p_id=120284
    Файлы ресурса 
    Название файла Размер (Мб) Формат  
    2015_prot24913.pdf 1,05 pdf посмотреть / скачать

    Полная запись метаданных