Казанский (Приволжский) федеральный университет, КФУ
КАЗАНСКИЙ
ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
 
NMR STUDIES OF THE MN2+ INTERACTIONS WITH AMYLOID PEPTIDE Aβ13-23 IN WATER ENVIRONMENT
Форма представленияСтатьи в зарубежных журналах и сборниках
Год публикации2016
  • Каратаева Фарида Хайдаровна, автор
  • Клочков Владимир Васильевич, автор
  • Усачев Константин Сергеевич, автор
  • Абдрахманов Рустам Жамилевич, автор
  • Библиографическое описание на языке оригинала Binding of Mn2+ ions to the fragment of beta-amyloid peptide (Aβ13-23) was studied. Manganese complexation induces important structural changes within the C-terminal segment of the peptide. Investigation of peptide Ab metal ion binding was made by MnCl2 salt titration and recording 2D 1H-1H NMR TOCSY spectra (TOtal Correlation SpectroscopY). Multidimensional NMR techniques were performed to understand the details of the conformational behavior of the peptide and to reveal the metalbinding sites. According to changes in NMR spectra, the manganese-binding center of the Aβ13-23 peptide is associated with the aspartate residue.
    Ключевые слова Amyloid peptide Aβ13-23, NMR spectroscopy, Mn2+ ions
    Название журнала BioNanoScience
    Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на эту карточку https://repository.kpfu.ru/?p_id=148699

    Полная запись метаданных