Казанский (Приволжский) федеральный университет, КФУ
КАЗАНСКИЙ
ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
 
RSS Ins Вконтакте twitter facebook
BACTERIAL ENZYMES EFFECTIVELY DIGEST ALZHEIMER'S β-AMYLOID PEPTIDE.
Форма представленияСтатьи в зарубежных журналах и сборниках
Год публикации2014
Языкрусский
  • Балабан Нэлли Павловна, автор
  • Данилова Юлия Васильевна, автор
  • Маргулис Анна Борисовна, автор
  • Рудакова Наталья Леонидовна, автор
  • Тойменцева Анна Александровна, автор
  • Шагимарданова Елена Ильясовна, автор
  • Шарипова Маргарита Рашидовна, автор
  • Библиографическое описание на языке оригинала Danilova YV, Shagimardanova EI, Margulis AB, Toymentseva AA, Balaban NP, Rudakova NL, Rizvanov AA, Sharipova MR, Palotás A. Bacterial enzymes effectively digest Alzheimer's β-amyloid peptide.Brain Res Bull. 2014, 108, P.113-117.
    Аннотация Aggregated -amyloid peptides play key roles in the development of Alzheimer?s disease, and recent evidence suggests that microbial particles, among others, can facilitate their polymerization. Bacterial enzymes, however, have been proved to be beneficial in degrading pathological fibrillar structures in clinical settings, such as strepto-kinases in resolving blood-clots. The purpose of this study was to investigate the ability of bacterial substances to effectively hydrolyze -amyloid peptides. Degrading products of several proteinases from Bacillus pumilus were evaluated using MALDI-TOF mass-spectrometry, and their toxicity was assessed in vitro using cell-culture assays and morphological studies. These enzymes have proved to be non-toxic and were demonstrated to cleave through the functional domains of - amyloid peptide. By yielding inactive fragments, proteinases of Bacillus pumilus may be used as candidate anti-amyloid agents.
    Ключевые слова Bacillus pumilus, extracellular proteinases, Alzheimer's β-amyloid, MALDI-TOF mass-spectrometry
    Название журнала BRAIN RES BULL
    Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на эту карточку https://repository.kpfu.ru/?p_id=90034

    Полная запись метаданных